大多数蛋白质组装成多亚基复合物1 。这些络合物在进化时间的持久性通常是根据依赖于多聚化的功能特性的自然选择的结果来解释的 ，例如subiusunit变构或进行机械工作的能力2 。但是 ，在许多复合物中，多聚化并不能启用任何已知函数3。另一种解释是 ，如果替换在多聚体中累积但在单体中有害的替代品 ，多聚体可能会根深蒂固 。然后，即使组装本身不能增强生物功能3,4,5,6,7 ，纯化的选择将防止重新组装形式的复归 。在这里 ，我们表明疏水突变棘轮有系统地根深蒂固的分子复合物。通过将祖先蛋白质的重建和生化测定应用于类固醇激素受体的演变，我们表明，一种古老的疏水界面 ，保守了数亿年 ，由于暴露于该界面的暴露是根深蒂固的，因为溶剂以减少蛋白质的稳定性 ，并降低了蛋白质的稳定性 ，即使界面也无法检测到可造成贡献的作品 。使用结构生物信息学，我们表明 ，通用的突变倾向驱动埋在多聚体界面中的位点 ，以将疏水性取代为单体不耐受的水平 。在数百个多组家族的数据库中，大多数都显示出长期疏水性的签名。因此 ，许多蛋白质复合物很可能会持续存在 ，因为即使在功能上是无用的，即使它们是一种简单的类似棘轮样的机制 ，也会在进化时间内根深蒂固。
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