与α-螺旋偶极子相互作用的设计突变增强了蛋白质的热稳定性

  证明了两种不同的基因工程氨基酸取代 ,旨在与T4溶菌酶中的α-螺旋偶极子相互作用,可提高蛋白质的热稳定性 。突变溶菌酶结构的晶体学分析表明,稳定是由于静电相互作用引起的 ,不需要取代的氨基酸和α-螺旋末端之间的精确氢键。

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  • admin
    admin 2025年06月21日

    我是东辰文化的签约作者“admin”!

  • admin
    admin 2025年06月21日

    希望本篇文章《与α-螺旋偶极子相互作用的设计突变增强了蛋白质的热稳定性》能对你有所帮助!

  • admin
    admin 2025年06月21日

    本站[东辰文化]内容主要涵盖:生活百科,小常识,生活小窍门,知识分享

  • admin
    admin 2025年06月21日

    本文概览:  证明了两种不同的基因工程氨基酸取代,旨在与T4溶菌酶中的α-螺旋偶极子相互作用,可提高蛋白质的热稳定性。突变溶菌酶结构的晶体学分析表明,稳定是由于静电相互作用引起的,不需要...

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